Вспомните, что такое белки и что является мономерами их молекул. Почему белки считают одними из важных веществ клетки?
Одними из наиболее важных органических веществ клетки являются белки. Белки составляют основу всего живого. Их содержание в клетке колеблется в пределах 10-20% от ее массы. Значимость белков была определена задолго до открытия их строения. Так, до 80-х гг. XIX в. было распространено убеждение, что в составе клеток, кроме белков, ничего существенного не содержится. Первостепенное значение белков для жизни остается непоколебимым и в настоящее время, несмотря на открытие роли нуклеиновых кислот в передаче наследственной информации. Второе их название - протеины (от греч.protos - первый, важнейший). Белки представляют собой высокомолекулярные соединения - полимеры, состоящие из структурных звеньев - мономеров. Количество мономеров в молекулах белков может колебаться от 3-5 до нескольких тысяч. Поэтому у некоторых белков молекулярная масса превосходит 1000000 единиц.
Состав и строение белков. Белки - это полимеры, мономерами которых служат аминокислоты (рис. 18). В составе белков растительного и животного происхождения встречаются 20 видов аминокислот, различающихся строением радикалов и свойствами.
Аминокислоты имеют две функциональные группы: аминогруппу и карбоксильную группу. За счет этих групп они соединяются друг с другом пептидной связью и образуют длинные цепи (рис. 19). Отсюда второе название белков - полипептиды.
Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме животных и человека. Однако они необходимы для построения белков, поэтому должны поступать с пищей в готовом виде. Такие аминокислоты называют незаменимыми.
Белки обладают сложным строением и их молекулы имеют несколько уровней организации (рис. 20). Основным уровнем организации белковой молекулы служит первичная структура. Аминокислоты могут в разном количестве и последовательности соединяться в полипептидные цепи. Поэтому каждый белок имеет строго специфичную первичную структуру, которая определяется наследственной программой клетки и организма. От этой структуры зависят все остальные структуры, свойства и функции белка (табл. 2). Кроме аминокислот в состав белков могут входить небелковые компоненты: металлы, углеводы, другие органические соединения.
Рис. 18. Общая формула аминокислот. Формулы некоторых аминокислот
Свойства и функции белков. Благодаря особенностям своего строения белки обнаруживают разнообразие физических и химических свойств. Молекулярная масса белков зависит от числа аминокислотных звеньев, входящих в состав молекулы. Они могут либо хорошо растворяться в воде, либо быть совершенно нерастворимыми, или плохо растворяться.
Рис. 19. Схема образования пептидной связи (выделена цветом)
Таблица 2
Уровни организации белковой молекулы
|
Структуры белка |
Связи, поддерживающие структуру |
Характеристика |
|
Первичная |
Пептидные связи между карбоксильной группой и аминогруппой двух соседних аминокислот |
Определяется числом и последовательностью расположения аминокислотных остатков в полипептид- ной цепи; специфична для каждого белка |
|
Вторичная |
Водородные связи между карбоксильной группой и аминогруппой в витках спирали (между 1 и 3 аминокислотой) |
Компоновка полипептидной цепи в виде правозакрученной α-спира- ли, степень спирализации зависит от первичной структуры; возможна β-структура - складчатая структура |
|
Третичная |
Различные типы связей и взаимодействия: ионные, водородные и ковалентные (дисульфидные S-S) связи и гидрофобные взаимодействия между радикалами аминокислот |
Общее расположение в пространстве полипептидной цепи. Структура придает молекуле белка определенную пространственную конфигурацию |
|
Четвертичная |
Различные типы взаимодействий между субъединицами. Гемоглобин эритроцитов крови состоит из 4 субъединиц, а белок инсулин не имеет четвертичной структуры |
Суперструктура, образующаяся при взаимодействии нескольких полипептидных цепей (субъединиц), способных к самосборке; характерна не для всех белков |
Рис. 20. Структуры белковой молекулы: 1 — первичная; 2 - вторичная (а — α-епираль. б — β-структура); 3 — третичная; 4 — четвертичная (молекула гемоглобина)
Под действием различных факторов окружающей среды структуры белка могут терять свои природные свойства. Потеря белком его природных свойств и структуры называют денатурацией (от лат. de - приставка, означающая удаление, утрату и natura - природные свойства). Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры белка, но не сопровождается изменением первичной структуры. Обычно разрушаются связи между радикалами, дисульфидными мостиками. Степень денатурации зависит от интенсивности фактора воздействия и может быть обратимой или необратимой. Денатурация может происходить под действием химических веществ (кислот, щелочей, солей и других химических агентов), высоких температур (выше 40-50°С), радиоактивного излучения. Процесс денатурации обратим, если при снятии фактора денатурации белок восстанавливает свои структуры и свойства. Этот процесс называется обратимой денатурацией, а такой белок называют ренатурированным. В некоторых случаях белок не может восстановить свои свойства и денатурирует необратимо (при температуре выше 50°С, радиоактивном излучении и др.).
Белки разнообразны и по выполняемым функциям. Самая важная из них - ферментативная. Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска) - это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции, протекающие в клетке. Без участия ферментов в клетке не происходит ни одна реакция. Большинство ферментов состоит из белков, которые могут содержать дополнительные вещества небелковой природы, чаще всего витамины или микроэлементы. Белки выполняют также и строительную функцию - образуют мембранные структуры клеток, входят в состав рибосом и микротрубочек. Защитная функция белков связана с образованием антител. С их помощью организм защищается от чужеродных агентов в реакциях, связанных с иммунитетом. Например, белок крови человека интерферон обеспечивает защиту организма от вирусных и бактериальных инфекций. Регуляторные белки-гормоны регулируют обмен веществ в организме. Так, белок инсулин регулирует углеводный обмен. Транспортные белки связывают и переносят вещества внутри клетки и во всем организме. Так, гемоглобин эритроцитов переносит кислород, а сывороточный альбумин переносит липиды. Белки могут выполнять и энергетическую функцию. При окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако в качестве энергетического вещества клетка использует белок в самую последнюю очередь.
Протеины; полимеры, мономеры; аминокислоты, полипептиды; пептидная связь, денатурация; функции белков: ферментативная, строительная, защитная, регуляторная, транспортная, энергетическая.
1. Объясните второе название белков - протеины. Почему белки еще
называют полипептидами? 2. Имеются три вида аминокислот - А, В, С. Сколько вариантов пептидных цепей можно построить из этих аминокислот? 3. Объясните, почему от первичной структуры белка зависят его свойства и функции. 4. С чем связано ограничение шкалы термометра, с помощью которого измеряется температура тела человека, +41,5°С? 5. Какие функции выполняют белки? Приведите примеры.
6. Продолжите заполнять таблицу «Химический состав клетки». Внесите в нее сведения о белках.